Ig的水解片段
在一定條件下，Ig分子的某些部分可被蛋白酶分解為不同的片段，因此用酶水解免疫球蛋白是研究其結構與功能的重要方法之一。免疫學中常用的酶是木瓜蛋白酶（Papain）和胃蛋白酶（Pepsin）.
木瓜蛋白酶在生理條件下作用于H鏈使二硫鏈N端裂解，生成兩個完全相同的Fab段和一個Fc段。Fab段又稱為抗原結合片段，是由一條完整的L鏈和部分H鏈組成，它仍能和抗原結合，但結合能力減弱，不能形成凝集反應或沉淀反應。Fc段為可結晶片段，為2條H鏈C端剩余的部分，分子量為55KDa,在低溫能夠結晶，無抗原結合活性，但具有其他生物活性如固定補體、親和細胞等。
胃蛋白酶在低pH下可在IgG分子H鏈間二硫鏈近羥基端斷裂H鏈，形成大小兩個片段大片段為F (ab’)2,由兩個F(ab)及鉸鏈區組成，為雙價，仍具有抗體活性，可以與抗原發生結合形成沉淀或凝集反應。小片段為Fc’片段，無生物學活性和抗原性，最終被降解。
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